Để sống với phát triển, khung người sinh thiết bị phải thường xuyên trao đổi hóa học và trao đổi năng lượng với môi trường xung quanh bên ngoài. Các quy trình này tiến hành được là nhờ những phản ứng hóa sinh xẩy ra trong cơ thể theo quy luật pháp có tổ chức triển khai và có liên quan ngặt nghèo với nhau.

Bạn đang xem: Enzyme

Đặc điểm chung của các phản ứng này là hoàn toàn có thể xảy ra một cách đặc hiệu, tiện lợi với vận tốc lớn nghỉ ngơi ngay vào điều kiện môi trường thiên nhiên sinh lý và ánh nắng mặt trời của cơ thể. Sở dĩ các phản ứng triển khai trong cơ thể có những đặc điểm trên đó là nhờ các chất xúc tác đặc biệt có tác dụng làm tăng tốc độ phản ứng lên vội bội, kia là những chất xúc tác sinh học.

Enzyme là hóa học xúc tác sinh học có bản chất protein làm trách nhiệm xúc tác cho các phản ứng hóa sinh xảy ra trong khung người sinh vật.


Enzyme mãi mãi trong toàn bộ các tế bào sống của động vật, thực vật, vi sinh vật. Các phản ứng vày enzyme xúc tác có thể xảy ra sống ngay trong khung hình sống hoặc ở ngoại trừ cơ thể. Hiện thời đã tách được rất nhiều enzyme không giống nhau từ nguồn cồn vật, thực vật, nhất là từ vi sinh vật, trong đó có không ít loại đã có thu nhấn với độ thuần khiết cao. Xúc tác enzyme có khá nhiều ưu điểm hơn nhiều xúc tác thường thì như cường lực chống va đập xúc tác lớn, tính quánh hiệu cao, ko độc, gồm thể công dụng trong đk nhẹ nhàng, đối kháng giản. Hơn nữa hoàn toàn có thể sản xuất enzyme từ các nguyên liệu giá rẻ nhưng lấy lại tác dụng kinh tế cao, dựa vào vậy việc áp dụng enzyme rộng rãi trong những ngành công nghiệp nhẹ, công nghiệp thực phẩm, nông nghiệp, y học và nghiên cứu khoa học đã hối hả có những cách tiến dài và ngày càng có tương đối nhiều triển vọng tốt đẹp.


Mục lục
Bản hóa chất của EnzymeCác yếu hèn tố ảnh hưởng tới hoạt tính xúc tác của Enzyme

Enzyme là hóa học xúc tác sinh học

Những luận cứ dưới đây đã triệu chứng minh thực chất xúc tác của enzyme:

Cũng như các chất xúc tác nói chung, enzyme làm tăng nhanh tốc độ phản ứng. Enzyme không ra quyết định chiều hướng của phản ứng.Enzyme không nhập vai trò là hóa học tham gia phản ứng trong phương trình làm phản ứng. Trong quá trình xúc tác, lượng enzyme không vắt đổi.Cũng như đều chất xúc tác khác, enzyme làm cho giảm tích điện hoạt hóa quan trọng của các phản ứng hóa học. Có thể nói năng lượng hoạt hóa phản ứng được sút đi nhiều khi có sự xúc tác của enzyme.

Bản hóa chất của Enzyme

Enzyme là phần nhiều chất xúc tác có bản chất protein.

Trong sự cải tiến và phát triển của hóa sinh học, bước nhảy vọt đã đạt được khi bạn ta tiến hành thành công việc bóc tách rút những chất xúc tác sinh học thoát ra khỏi tế bào và phân tích tính chất của chúng, thời điểm đó fan ta nhận biết rằng enzyme có bản chất protein. Năm 1926, Sumner là người đầu tiên thu được urease sinh sống dạng kết tinh. Cho tới nay đã có khoảng hơn 150 enzyme được rút ra ở dạng tinh khiết. Trong các các enzyme đó, một vài đã được biết trọn vẹn về cấu trúc bậc I như ribonuclease, trypsin, chymotrypsin, … ngày nay người ta xác nhận rằng, những enzyme đó là nhóm protein quan lại trọng. Chúng được có mặt trong tế bào như những protein dễ dàng (enzyme một thành phần) hoặc như các protein phức tạp (enzyme

hai thành phần). Trong số các enzyme thì phần nhiều là enzyme nhị thành phần.

Dạng hoạt động của enzyme nhị thành phần bao hàm phần protein và phần không có thực chất protein hotline là team prostetic (nhóm ngoại, đội ghép, …)

Enzyme một thành phần là các protein dễ dàng và đơn giản thực hiện tác dụng xúc tác. Ví dụ: Ribonuclease A và một vài enzyme thủy phân protein và một số trong những enzyme khác.

Các đội ghép, những coenzyme

Bên cạnh phần protein thì enzyme hai thành phần còn cất phần ko có bản chất protein. Fan ta call phần không phải protein quan trọng bắt buộc đối với hoạt động vui chơi của enzyme là đội ghép (nhóm ngoại, đội thêm, nhân tố phụ, …) với phần protein vốn liên kết với nhóm sẽ là apoenzyme, phức hợp của nhị thành phần bên trên là holoenzyme (enzyme hai thành phần).


Trong ngôi trường hợp đội ghép là gần như chất hữu cơ bao gồm trọng lượng phân tử bé xíu được links với phần protein thì đội ghép được call là coenzyme. Theo từ thời điểm cách đây thì:

Apoenzyme + Coenzyme ⇔ Holoenzyme

Nếu đứng riêng biệt rẽ thì cả coenzyme cũng giống như apoenzyme phần lớn không có công dụng xúc tác. Chỉ có những lúc nào 2 phần này kết phù hợp với nhau thì hoạt tính xúc tác của enzyme bắt đầu thể hiện.

Bản hóa chất của coenzyme rất khác nhau:

– một trong những loại này đó là các vitamin. Sự tương quan về tính năng giữa những vitamin và những coenzyme được trình làng ở bảng sau:

CoenzymeChức năngVitamin tương ứng
NAD, NADP FAD. FMN– gửi H+ và e–– đưa H+ với e–PPB2
Coenzyme A– chuyên chở gốc acyl– Phân giải háo khí và tổng hợp acid béoPantotenic acid (B3)
Thiaminpyro(P)– Khử carboxyl hóa– gửi nhóm aldehydThiamine(B1)
 Pyridoxal(P)– chuyển amine hóa– Khử carboxyl hóaPyridoxine(B6)

– các ion sắt kẽm kim loại có vai trò quan trọng bắt buộc mang lại sự hoạt động của enzyme. Các ion (cation) có tác dụng giống với các coenzyme.

Người ta gọi những ion kim loại đó là các coenzyme solo giản. Các enzyme đề nghị ion kim loại cho bài toán thực hiện chức năng của mình được hotline là metalloenzyme. Công dụng của các ion sắt kẽm kim loại nói chung hầu như là chúng tạo thành các phức hợp kiểu chelate giữa một nhóm nhất định nào đó của cơ hóa học và enzyme. Trước tiên các cation tạo ra phức “ion kim loại – cơ chất”, tiếp đến phức hòa hợp này bắt đầu phản ứng với enzyme. Những ion Ca, Cu, Mg, Mn, Mo, Zn, … phần đông là hầu như ion thâm nhập trong sự buổi giao lưu của các enzyme.


Tính đặc hiệu của enzyme

Khả năng xúc tác cùng với tính đặc hiệu cao là trong những đặc tính cơ bản và quan trọng đặc biệt nhất của enzyme. Tính quánh hiệu của enzyme bộc lộ ở chỗ: enzyme chỉ xúc tác mang lại một trong nhiều những gửi hóa hoàn toàn có thể có được đối với các chất. Có hai loại đặc hiệu cơ phiên bản đó là sệt hiệu bội nghịch ứng cùng đặc hiệu cơ chất.

* Tính quánh hiệu bội phản ứng: được thể hiện ở đoạn enzyme chỉ có tác dụng lựa chọn 1 dạng phản ứng trong số các phản nghịch ứng và xúc tác cho phản ứng đó. Điều kia thấy rõ trong ví dụ sau đây:

*

Dưới công dụng của oxidase, aminoacid bị khử amine hóa bằng phương pháp oxy hóa để tạo thành cetoacid và NH3. Với sự xuất hiện của oxidase, một phản bội ứng không giống khử carboxyl hóa lại thiết yếu xảy ra. Bài toán xúc tác này yên cầu phải có enzyme khác, sẽ là decarboxylase. Tương tự như vậy, phản nghịch ứng gửi amine hóa yên cầu phải gồm transaminase.

* Tính sệt hiệu cơ chất: Enzyme hoàn toàn có thể lựa chọn đối với các chất tham gia phản bội ứng. Không phải mọi cơ chất có chức năng phản ứng hầu hết được enzyme “tiếp nhận” như nhau.

Mỗi enzyme chỉ siêng xúc tác cho 1 hoặc một vài cơ chất nhất định và mức độ sệt hiệu của chính nó tùy nằm trong vào từng các loại enzyme. Gồm 3 nút độ quánh hiệu cơ hóa học chủ yếu:

a, Đặc hiệu tương đối: Enzyme chỉ bao gồm thể tác dụng lên một kiểu liên kết hóa học nhất thiết mà không dựa vào vào những nhóm chất hóa học nằm ở phía 2 bên liên kết. Ví dụ những esterase có thể tính năng lên mặt hàng loạt những ester của phosphoric

b, Đặc hiệu nhóm: biểu lộ là enzyme chỉ có thể tác dụng lên một kiểu links hóa học nhất quyết và một trong những hai nhóm nằm ở hai bên liên kết cũng cần có kết cấu nhất định. Ví dụ carboxylpeptidase có công dụng phân hủy links peptide gần đội –COOH tự do, nghĩa là link peptide ngơi nghỉ cuối mạch polypeptide, …

*

c, Đặc hiệu hay đối: Enzyme chỉ chức năng lên một kiểu liên kết nhất định và những nhóm chất hóa học ở hai bên links cũng phải xác định.

Ví dụ: Enzyme trypsine thủy phân các liên kết peptide giữa lysine hoặc arginine với bất cứ aminoacid nào. Thành phầm là phần lớn đoạn peptide bao gồm lysine hoặc arginine chứa nhóm COOH thoải mái ở phía tận cùng của peptide.

*


– Enzyme Trombine còn tồn tại tính quánh hiệu cao hơn nữa trypsine: nó chỉ thủy phân liên kết peptide sinh hoạt phía carboxyl của gốc arginine nào tất cả gốc glycine đứng tiếp giáp sau nó:

*

* Ngoài những tính đặc hiệu trên những enzyme còn biểu lộ rất cao về tính đặc hiệu hóa học lập thể (Đặc hiệu quang đãng học): Enzyme chỉ tính năng lên rất nhiều dạng đồng phân lập thể làm sao đó của những chất hữu cơ.

Ví dụ: Enzyme L-lactatdehydrogenase chỉ công dụng lên L-lactic acid mà lại không chức năng lên D-Lactic acid. Muốn tính năng lên D-Lactic acid phải có enzyme D-lactatdehydrogenase.

Các yếu tố ảnh hưởng tới hoạt tính xúc tác của Enzyme

Nhiệt độ

Trong phạm vi lý học, vận tốc của phản nghịch ứng tăng thêm cùng với việc tăng của sức nóng độ. Dẫu vậy khi vượt quá phạm vi nào đó, những phản ứng được enzyme xúc tác bị ảnh hưởng do sự vươn lên là tính của phân tử protein-enzyme. Tác dụng này dựa vào vào ánh nắng mặt trời tối ham mê của enzyme, là ánh sáng mà trên đó tốc độ phản ứng enzyme đạt cực đại.

Mỗi enzyme có ánh sáng tối mê say khác nhau. Sự khác biệt này tùy thuộc vào bắt đầu của các enzyme, phụ thuộc vào từng điều kiện hoặc từng sự khác biệt về tính nhạy bén với nhiệt độ của phân tử protein-enzyme.

Đa số enzyme mất hoạt tính xúc tác ở ánh sáng cao(>80oC), trừ papain, myokinase có thể tồn tại nghỉ ngơi 100oC.

*

Ảnh hưởng trọn của pH

Mỗi enzyme đều sở hữu trị số pH về tối thích làm sao đó so với hoạt tính của chúng. Ở không tính phạm vi của trị số này hoạt tính của enzyme đa số bị bớt thấp.

Trị số pH về tối thích của một số trong những enzyme như sau:

EnzymepH về tối thích
Pepsine Amylase(mạch nha) Amylase(nước bọt) TrypsineArginase Catalase Peroxidase1,5 – 2,54,6 – 5,06,8 – 7,27,8 – 9,59,86,8 – 7,06,0

Những vì sao sau đây hoàn toàn có thể dẫn cho tới sự phụ thuộc vào vào pH của enzyme:

Nếu trong những các nhóm bên tham gia trực tiếp vào sự buổi giao lưu của enzyme chứa nhóm có chức năng phânpH đã ảnh hưởng tới những nhóm phân ly không giống của protein-enzyme vốn có tính năng trong việc duy trì cấu hình bao gồm hoạt tính củaSự chuyển đổi pH của môi trường xung quanh có thể tác động tới các nhóm phân ly của cơ hóa học hay của coenzyme vốn được kết phù hợp với enzyme.

Ảnh tận hưởng của chất hoạt hóa cùng chất nhốt enzyme

Những hóa học nào có công dụng làm tăng hoạt tính xúc tác của enzyme thì được gọi là chất hoạt hóa enzyme. Những chất đó thường là các ion kim loại như: K+, Na+, Mg+2, Ca+2, Co+2, Zn+2, Mn+2, …

Ví dụ: Mg+2 làm tăng hoạt tính phosphatase Ca+2 có tác dụng tăng hoạt tính lypase.

Sự buổi giao lưu của các enzyme đều có thể bị giam cầm bởi các tác cồn gây trở nên tính protein. Người ta biệt lập các hình thức kìm hãm enzyme và phân biệt các chất kìm hãm enzyme như sau:

Chất kìm hãm chung: các chất này giam cầm hoạt tính xúc tác của tất cả các enzyme. Các chất này là những muối kim loại nặng, hóa học tannin.Chất giam cầm riêng: có chức năng kìm hãm một hay 1 nhóm enzyme có kết cấu gần tương tự nhau. Ví dụ: các chất chứa nhóm – CN nhốt enzyme hô hấp.

Nồng độ cơ hóa học và nồng độ enzyme

Khi môi trường xung quanh có không thiếu cơ hóa học thì tốc độ phản ứng xác suất thuận cùng với lượng enzyme. Lúc nồng độ cơ chất thấp, không được để lôi cuốn tất cả lượng enzyme vào phản bội ứng thì tốc độ phản ứng tăng phần trăm thuận với mật độ cơ chất. Vận tốc phản ứng đạt tối đa khi tất cả enzyme đều phối hợp vào cơ chất.

Cơ chế xúc tác của Enzyme

Khi để vấn đề nghiên cứu về phép tắc xúc tác của enzyme fan ta khởi đầu từ giả thiết cho rằng trong các phản ứng được enzyme xúc tác, phức trong thời điểm tạm thời “Enzyme – Cơ chất” được sản xuất thành. Quy trình này gồm 3 giai đoạn:

Ở quá trình 1 phản bội ứng xảy ra tương đối nhanh, cơ hóa học (S ) được links với enzyme (E) nhờ những liên kết yếu. Hôm nay sự liên kết không khí giữa các phân tử cơ chất và enzyme chưa đủ hiệu quả đối với việc xúc tác của enzyme.

Ở giai đoạn tiếp theo xảy ra sự chuyển đổi của cơ chất (S) có liên quan tới bài toán phá tan vỡ hay hình thành những liên kết cộng hóa trị. Ở tiến độ này, cơ chất được hoạt hóa (một hoặc vài ba phức chất ES sự chuyển tiếp giữa được hoạt hóa). Ở đây, cấu tạo bậc 3 của enzyme luôn thay đổi tạo năng lực tiếp xúc giữa những nhóm hoạt động vui chơi của enzyme cùng với cơ chất đang trở nên đổi.

Enzyme vẫn làm đổi khác phần tử cơ chất làm cho các liên kết phía bên trong phân tử trở phải “lỏng lẻo” hơn, vị đó chỉ việc một lượng năng lượng bé dại cũng đủ tạo nên cơ chất trở thành các sản phẩm (P) không giống nhau.

Người ta đã chứng tỏ rằng trong những khi hình thành phức chất ES bao gồm 2 quá trình đồng thời xảy ra hối hả đó là:

Sự thay đổi mật độ điện tử gây ra sự phân rất hóa các liên kết.Sự biến tấu về phương diện hóa học của những liên kết “kéo căng” trong phân tử cơ chất.

Cả hai yếu tố này (sự đổi mới hình cùng sự phân rất hóa các liên kết đồng điệu trị) những làm tăng cố kỉnh năng nhiệt động học của những liên kết này, nghĩa là xúc tiến việc vượt qua “hàng rào” tích điện hoạt hóa của quá trình chuyển tiếp phức “Enzyme-Cơ chất”.


Các call tên với phân một số loại Enzyme

Trong thời hạn cơ chế chức năng của enzyme không được nêu ra, fan ta vẫn đặt cho một trong những enzyme rất nhiều tên đơn lẻ như pepsine, trypsine, chymotrypsine, papaine, bromeline, …

Khi bé số những enzyme theo thông tin được biết ngày càng nhiều tên enzyme được gọi theo cách thức sau đây: tên enzyme = thương hiệu cơ hóa học mà enzyme xúc tác + một số loại phản ứng nhưng mà enzyme xúc tác + tiếp vị ngữ “ase”.

*

Việc phân các loại enzyme là công việc khó khăn vày số enzyme mà chính sách xúc tác của chính nó được gọi biết một biện pháp tường tận ko nhiều.

Xem thêm: Công Thức Tính Độ Dài Đoạn Thẳng Nối Hai Điểm, Công Thức Tính Độ Dài Đoạn Thẳng Chính Xác 100%

Việc phân loại enzyme được dựa theo chế độ là: lấy các đại lý kiểu bội nghịch ứng vị enzyme xúc tác mà cộng đồng Hóa sinh thế giới đã khuyến cáo năm 1964. Năm 1973 khối hệ thống phân các loại này lại liên tiếp được triển khai xong bởi Ủy ban danh pháp Hóa sinh thuộc hiệp hội hóa học cơ bạn dạng và ứng dụng quốc tế (IUPAC). Trên cơ sở đó tất cả các enzyme được phân loại 6 nhóm đa phần sau:

OxydoreductaseTransferaseHydrolaseLyaseIsomeraseSynthetase (Ligase)

Các số thập phân nằm trong bảng phân nhiều loại có ý nghĩa sâu sắc như sau:

Số trước tiên chỉ nhóm chính (Ví dụ team 2: transferase)Số thứ hai qui định một số đặc tính của phản bội ứng (Ví dụ: 2.1 cho thấy thêm enzyme chuyên chở gốc 1 carbon)Số tiếp sau cho biết chi tiết hơn (Ví dụ 2.1.1: tức là enzyme chuyển vận nhóm methyl…)

Tuy nhiên cho tới bây giờ các tên gọi truyền thống của enzyme vẫn còn đấy được sử dụng.